Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)

Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)

СЕЛЕН В АНТИОКСИДАНТНОМ ФЕРМЕНТЕ — МОЩНАЯ ЗАЩИТА ОТ ОКСИДАТИВНОГО (ОКИСЛИТЕЛЬНОГО) СТРЕССА

В различных источниках, включая интернет можно встретить много информации об антиоксидантых и других уникальных свойствах селена.

Причем зачастую все сведения сводятся лишь к перечислению эффектов, которые оказывает данный микроэлемент – это защита от свободных радикалов, противоопухолевая и иммуномодулирующая активность, участие в образовании некоторых гормонов и метаболизме нуклеиновых кислот и т.д.

Однако редко акцентируется внимание на том, что «голый» селен сам по себе организмом не используется. И здесь необходимо подчеркнуть, что большая часть селена в животных тканях присутствует в виде селенометионина и селеноцистеина, т.е.

органическая форма селена заключена в химической связи с аминокислотами.

Именно в таком виде, либо в виде остатков указанных аминокислот селен входит в состав различных селенопротеинов, селензависимых ферментов и некоторых других белков, которые и являются непосредственными участниками жизненно важных процессов в организме человека.

УЧАСТИЕ СЕЛЕНЗАВИСИМОЙ ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗЫ В ПРОЦЕССЕ ЙОДИРОВАНИЯ В ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЕ

Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)

Рис.1. Структуры Глутатионпероксидазы 3 (плазма) — энзим, который в людях зашифрован геном GPX3

Одним из примеров селензависимых ферментов является глутатионпероксидаза, который является частью естественной внутренней защиты организма от оксидативного (окислительного) стресса.

Глутатионпероксидазы – это несколько родственных ферментов, в большинстве своем, селенсодержащих, каждый из которых имеет свой «участок» клеток, где он преимущественно экспрессируется (синтезируется).

Так, в щитовидной железе (ЩЖ) экспрессированы несколько глутатионпероксидаз (GPx1, GPx3 и GPx4), участвующих в метаболизме тиреоидных гормонов и обеспечивающих защиту клеток от повреждающего действия перекиси водорода (H₂O₂) и свободных радикалов. Каждая глутатионпероксидаза способна восстанавливать потенциально опасные реактивные формы кислорода (например, H₂O₂ и гидроперекиси липидов) до безвредных соединений (воды и спирта), что препятствует образованию новых свободных радикалов.

Глутатионпероксидаза – это селензависимый фермент, поэтому ее активность напрямую зависит от содержания селена в крови. Дефицит селена приводит к снижению ее активности, а введение селена – к повышению таковой. При глубоком дефиците селена синтеза указанных белков не происходит.

Из всех селенозависимых белков в щитовидной железе человека наиболее активно экспрессируется (синтезируется) плазматическая глутатионпероксидаза (GPx3), которая и определяет повышенное содержание селена в этом органе.

В отсутствие ТТГ (тиреотропного гормона) секреция GPx3 тиреоцитами (клетками эпителия, выстилающего фолликулы щитовидной железы) приводит к сокращению количества доступной для реакций йодирования перекиси водорода H2O2. И наоборот, в присутствии ТТГ снижается активность GPx3, как следствие, увеличивается количество доступной H2O2.

В то же время внутри тиреоцитов растет концентрация GPx3, таким образом усиливается защита от окислительного стресса, индуцированного синтезом тиреоидных гормонов. 

При дефиците селена снижается активность глутатионпероксидазы, вследствие чего накапливается избыточное количество H2O2 и увеличивается активность ТПО (тиреопероксидазы). Это подтверждает то, что система глутатионпероксидазы занимает центральное место в процессе йодирования, и что интратиреоидное содержание селена определяет ее активность.

Прим.

: Также стоит отметить, что важнейший путь метаболизма тиреоидных гормонов — последовательное отщепление атомов йода (дейодирование) осуществляется при участии специфических ферментов – селенодейодиназ (D1, D2 и D3).

Недостаточный уровень селена ассоциируется со снижением синтеза ферментов, принимающих участие в синтезе и метаболизме тиреоидных гормонов. При этом добавление йода не компенсирует указанный дефект…

См. подробнее: Бирюкова Е.В. Современный взгляд на роль селена в физиологии и патологии щитовидной железы // Эффективная фармакотерапия. 2017. №8 С.34-41

ПРЕДПОСЫЛКИ ДЛЯ РАЗРАБОТКИ СЕЛЕНСОДЕРЖАЩЕГО ПРОБИОТИКА «СЕЛЕНПРОПИОНИКС»

Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)

 Рис. 2. «Селенпропионикс»

Итак, селен является эссенциальным микроэлементов и без него не могут функционировать многие системы человеческого организма. Следовательно, первой предпосылкой для разработки «Селенпропионикса» явилась необходимость устранения тотального дефицита Селена, т.к. территория РФ эндемична по селену и его дефицит является большой проблемой современного здравоохранения.

Второй предпосылкой явилось то, что даже при достаточном поступлении селена в организм человека в составе продуктов питания, он может быть не усвоен, т.к.

при дисбактериозах и заболеваниях ЖКТ происходит нарушении кишечного всасывания.

Именно поэтому, использование пробиотических микроорганизмов, устраняющих дисбактериозы, а также влияющих на процессы кишечного всасывания, является важным условием обеспечения организщма адекватным количеством селена.

Ну и третей предпосылкой явилась возможность получения органической формы селена за счет ферментативного селенирования аминокислот, что повысило как биодоступность микроэлемента, так и его безопасность.

Известно, что селенит-ионы при поступлении в клетку прокариот (бактерий) восстанавливаются до селеноводорода и его алкильных производных, которые потом включаются в серусодержащие аминокислоты, а затем в селенопротеины с образованием органических форм селена.

Селен поступает в клетку с участием тех  же транспортных систем, что и сера, и включается в обмен серы, заменяя ее в метионине и цистеине. Селенсодержащие белки входят в состав внутриклеточной гидрофильной белковой фракции микробной биомассы.

Способность бифидобактерий и пропионовокислых бактерий, как микроорганизмов прокариотической природы, накапливать органический селен стало важной препосылкой для создания инновационного селенсодержащего биоконцентратта.

Таким образом, использование «Селенпропионикса» эффективно и безопасно устраняет селенодефицит, тем самым обеспечивая в организме необходимую экспрессию селенопротеинов и селензависимых ферментов, одним из которых, в частности, является глутатионпероксидаза.

ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА – МОЩНЫЙ АНТИОКСИДАНТ

Глутатионпероксидазы — семейство ферментов, защищающих организм от окислительного повреждения свободными радикалами. У млекопитающих и человека значительная часть ферментов данного семейства представляет собой селеносодержащие тетрамерные белки.

У человека различают 8 форм глутатионпероксидаз, 5 из которых являются селензависимыми (в активном центре фермента находится остаток аминокислоты селеноцистеина). Антиоксидантные функции селенсодержащих форм глутатионпероксидазы сильно увеличены за счет наличия селена.

Целостность клеточных и внутриклеточных мембран сильно зависит от глутатионпероксидазы.

Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен) Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)
Глутатионпероксидаза 2 Глутатионпероксидаза 4

Рис.3. Структуры некоторых глутатионпероксидаз: Глутатионпероксидаза 2 (GPx2) — экспрессируется в кишечнике.

Наибольшие концентрации этого фермента найдены у основания крипт кишечника; Глутатионпероксидаза 4 (GPx4) — мономерный изофермент, имеет большое значение в метаболизме гидропероксидов липидов, экспрессируется практически во всех клетках млекопитающих на более низких уровнях. Существует в виде трех форм, синтезирующихся с одного и того же гена (цитозольная, митохондриальная формы и GPx4 ядер клеток спермы)

Селенсодержащие формы глутатионпероксидазы:

  • Глутатионпероксидаза 1 (GPx1) — тетрамерная форма, является наиболее распространенной формой фермента, и обнаружена в цитоплазме практически всех тканей млекопитающих, субстратом GPx1 является как пероксид водорода, так и многие органические гидропероксиды.
  • Глутатионпероксидаза 2 (GPx2) — также тетрамерный фермент, экспрессируется в кишечнике. Наибольшие концентрации этого фермента найдены у основания крипт кишечника. В эмбриогенезе экспрессия гена, кодирующего GPx2, преобладает в быстрорастущих тканях.
  • GPx3 является внеклеточным тетрамерным ферментом и в основном встречается в плазме. Секретируется в плазму крови в основном почками.
  • Глутатионпероксидаза 4 (GPx4) — мономерный изофермент, имеет большое значение в метаболизме гидропероксидов липидов. GPx4 также экспрессируется практически во всех клетках млекопитающих на более низких уровнях. Существует в виде трех форм, синтезирующихся с одного и того же гена (цитозольная, митохондриальная формы и GPx4 ядер клеток спермы).
  • GPx6 — тетрамер, селенопротеин у человека и неселеновый фермент у грызунов, экспрессия гена этого фермента выявлена в эмбрионах мышей и в боуменовых железах под обонятельным эпителием.

Глутатионпероксидаза имеет огромное значение для инактивации активных форм кислорода.

Данный фермент катализирует восстановление пероксида водорода до воды и липидных гидропероксидов в соответствующие спирты с помощью глутатиона (гамма-глутамилцистеинилглицина или GSH).

Сульфгидрильная группа GSH окисляется до дисульфидной формы, отдавая электроны пероксиду водорода или гидропероксиду липида.

Глутатион – важная часть глутатионпероксидазы

Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)

Рис. 4. Модель молекулы глутатиона. Химическая формула: C₁₀H₁₇N₃O₆S

Глутатион (glutathione, лат. gluten — клей и греч. theion — сера) является кофактором фермента глутатионпероксидазы (прим.

: кофактор – небелковое и не производное от аминокислот соединение, которое нужно белку для его биологической деятельности), связывает свободные радикалы и, вероятно, играет роль в инактивации алкилирующих средств за счет прямого связывания и детоксикации, ускорения их метаболизма и репарации ДНК. Глутатион также является основным продуктом превращения глутаминовой кислоты в организме (прим.: Глутаминовая кислота относится к группе заменимых аминокислот и играет важную роль в организме. Её содержание в организме составляет до 25% от всех аминокислот. В живых организмах глутаминовая кислота входит в состав белков, ряда низкомолекулярных веществ и в свободном виде, играет важную роль в азотистом обмене).

Читайте также:  Определение концентрации витамина В6 в крови

Глутатион – это трипептид (глутаминовая кислота — цистеин — глицин), имеющийся во всех тканях всех живых организмах и участвующий во многих тиолдисульфидных окислительно-восстановительных реакциях, все клетки организма человека способны синтезировать глутатион. Он не является незаменимым веществом и может быть синтезирован из аминокислот L-цистеина, L-глутаминовой кислоты и глицина.

Обладая сульфгидрильными (-SH) группами и присутствуя в клетках в большом количестве, глутатион защищает от окисления другие соединения, держащие сульфгидрильные группы (например, ферменты и KoA).

Он участвует также в разрушении перекисей, в том числе перекиси водорода, и поддерживает восстановительный потенциал клеток.

Посредством гамма-глутамилового цикла глутатион способствует транспорту аминокислот через клеточную мембрану.

Прим.

: Характерное следствие дефицита глутатиона – гемолитическая анемия – патология эритроцитов, отличительным признаком которой является ускоренное разрушение красных кровяных телец с высвобождением повышенного количества непрямого билирубина. Для данной группы заболеваний типично сочетание анемического синдрома, желтухи и увеличения размеров селезенки, в некоторых случаях бывает увеличена печень.

Глутатионредуктаза — фермент, восстанавливающий глутатион

Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)

Рис.5. Структура глутатионредуктазы. На рисунке FAD — флавинадениндинуклеотид (ФАД) — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. ФАД существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.

Восстанавливается окисленный глутатион под действием фермента глутатионредуктазы, который постоянно находится в клетке в активном состоянии и индуцируется при окислительном стрессе. Соотношение восстановленной и окисленной форм глутатиона в клетке является одним из важнейших параметров, который показывает уровень окислительного стресса.

Глутатионредуктаза – фермент, восстанавливающий дисульфидную связь глутатиона GSSG до его сульфгидрильной формы GSH.

Глутатион дисульфид (GSSG) — это дисульфид, полученный из двух молекул глутатиона.

Антиоксидантные ферменты глутатионпероксидазы генерируют дисульфид глутатиона во время восстановления пероксидов, таких как перекись водорода (H2O2) и органические гидропероксиды (ROOH) – см. реакции ниже.

  • Восстановление глутатиона происходит за счёт энергии  NADPH (восстановленной формы кофермента NADP — см. ниже). В таких клетках как эритроциты, которые постоянно подвержены высокому оксидативному стрессу, до 10% потребляемой глюкозы используется на восстановление глутатиона глутатионредуктазой.
  • NADP (или НАДФ) (никотинамидадениндинуклеотидфосфат) — довольно широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ — ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. NADP принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества.
  • Коферменты — органические природные соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия многих ферментов. Соединяясь с белковой частью молекулы фермента – апоферментом, кофермент образует каталитически активный комплекс — холофермент. Сами по себе коферменты, как и апоферменты, не обладают каталитической активностью.

ВОССТАНОВЛЕНИЕ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА и ОРГАНИЧЕСКИХ ГИДРОПЕРОКСИДОВ

  • Примером реакций, катализируемых ферментом глутатионпероксидазой являются реакции:
  • 2GSH + H2O2 → GSSG + 2H2O
  • 2GSH + ROOH → GSSG + ROH + H2O

где GSH обозначает восстановленный глутатион, H2O2 – пероксид (перекись) водорода, (ROOH) – органический гидропероксид, а GSSG — дисульфид глутатиона. Как видно из реакций, в результате окисления глутатиона перекисью водорода или гидропероксидом образуется молекула воды.

Фермент глутатионредуктаза далее восстанавливает окисленный глутатион и завершает цикл:

GSSG + NADPH + H+ → 2GSH + NADP+

Итак, как было указано выше, в организме животных и человека в зависимости от органа и ткани обнаружено несколько форм глутатионпероксидаз. Глутатионпероксидаза чаще всего представляет собой гомотетрамер. В активном центре большинства из них присутствует остаток селеноцистеина, необходимого для протекания ферментативной реакции.

Анализ крови на глутатионпероксидазу (селен)

Рис. 6. Модель молекулы селеноцистеина. Химическая формула: C3H7NO2Se

Прим.

: Селеноцистеин(сокращённо Sec) – это 21-япротеиногенная аминокислота, аналог цистеина с заменой атома серы на атом селена. Входит в состав активного центра фермента глутатионпероксидазы, а также в состав селенопротеинов, специфических ферментов дейодиназ и некоторых других белков.

 Вывод:

Таким образом, недостаток селена  (селенодефицит) в организме приводит к увеличению активных форм кислорода в клетках, что, в свою очередь, проявляется в ослаблении иммунной системы организма и возникновению заболеваний, связанных с многочисленными изменениями в структуре и функциях биополимеров (белков, нуклеиновых кислот и липидов). Иными словами, селенодефицит приводит к снижению в организме человека уровня его естественных внутренних защитников от оксидативного (окислительного) стресса — селензависимых ферментов глутатионпероксидазы, что в свою очередь усиливает процесс повреждения клеток в результате их свободнорадикального окисления.

Глутатионпероксидаза (ГТП) (венозная кровь) в Москве

  • Приём, исследование биоматериала
  • Показания к назначению
  • Описание

Приём материала

  • Можно сдать в отделении Гемотест

Формат представления результата

Количественный

  1. Подозрение на недостаточное количество антиоксидантов в организме;
  2. Для оценки риска развития заболеваний, связанных с недостаточной активностью глутатионпероксидазы;
  3. Недостаточность селена в организме. 

Подробное описание исследования

Кислород имеет важное биологическое значение для человека. Этот элемент лежит в основе всей биохимии  организма – поддержание обмена веществ, участие в процессах образования энергии и др.

В процессе биохимических реакций с участием кислорода образуются его так называемые активные формы (АФК), которые обладают токсичным действием для клеток организма. Активные формы кислорода также называют оксидантами (окислителями).

К ним относят свободные радикалы (супероксид кислорода, гидроксид-ион) и перекись водорода – это те молекулы, которые вызывают разрушение мембран клеток и последующую их гибель. Однако АФК имеют физиологическое значение:

  1. Оксиданты участвуют в поддержании роста, развитии клеток при помощи передачи внутриклеточных сигналов;
  2. АФК повышают адаптивность организма при умеренной гипоксии (кислородном голодании).

В организме функционирует и антиоксидантная (антиокислительная) система – это группа ферментов, которая препятствует деятельности молекул оксидантов (АФК).

 В норме между этими двумя системами сохраняется равновесие.

Ферменты антиоксидантной системы являются защитниками первой линии от токсичных молекул оксидантов – все они метаболизируют активные формы кислорода до безвредных побочных молекул. 

Данное исследование определяет уровень одного из антиоксидантных ферментов –  глутатионпероксидазы.

Глутатионпероксидаза (ГТП, пероксидаза глутатиона) – фермент из класса оксидоредуктаз, который катализирует реакцию превращения пероксида водорода в две молекулы воды. Таким образом, ГТП нейтрализует потенциально опасную форму активного кислорода.

Основа фермента – белок, однако есть и важная небелковая часть (кофактор) – это микроэлемент селен. При недостаточном количестве селена ферментная активность ГТП снижается. Зачастую это становится причиной избыточного накопления свободных радикалов.

Количество и активность пероксидазы глутатиона, а также других антиоксидантных ферментов зависят от многих внутренних и внешних факторов, которые действуют на организм.

К внешним факторам, повышающим активность ГТП, относятся: поступающий с пищей селен, витамины A, C и E.

 Основными внутренними факторами, увеличивающими активность ГТП, являются: гормон мелатонин, выделяющийся шишковидной железой (эпифизом) в головном мозге, и глутатион (белок, образующийся в печени).

Повышенный показатель оксидантов нарушает баланс с антиоксидантами в свою сторону – такое состояние называется окислительным стрессом. Избыток свободных радикалов приводит к избыточному разрушению здоровых клеток и тканей, что может приводить к развитию воспалительных, метаболических и даже злокачественных заболеваний.

Уровень глутатионпероксидазы рекомендуется исследовать для комплексной оценки антиоксидантного статуса, а также при подозрении дефицита селена в организме. 

Что ещё назначают с этим исследованием?

Использованная литература

  1. He, T., Joyner, M., Katusic, Z. Aging decreases expression and activity of glutathione peroxidase-1 in human endothelial progenitor cells. / In : Microvascular Research, 2009. — Vol. 78. — P. 447-452. doi: 10.1016/j.mvr.2009.08.009
  2. Flohé, L. Glutathione peroxidase : fact and fiction. Ciba Found Symp. 1978. — Vol. (65). P. 95-122. 
Читайте также:  Эндокринные заболевания: сахарный диабет 1 типа и гестационный диабет

Глутатионпероксидаза в эритроцитах

[06-275] Глутатионпероксидаза в эритроцитах

2005 руб.

Исследование направлено на выявление фермента глутатионпероксидазы в эритроцитах (красных клетках крови) в целях оценки антиоксидантного профиля организма, т.е. его способности к защите клеток от воздействия различных токсических соединений.

  • Синонимы русские
  • Анализ антиоксидантного статуса организма.
  • Синонимы английские
  • Analysis of the antioxidant status of the body.
  • Метод исследования
  • ВЭЖХ — высокоэффективная жидкостная хроматография.
  • Единицы измерения
  • Ед/л (единица на литр).
  • Какой биоматериал можно использовать для исследования?
  • Венозную кровь.
  • Как правильно подготовиться к исследованию?
  • Детям в возрасте до 1 года не принимать пищу в течение 30-40 минут до исследования.
  • Не принимать пищу в течение 2-3 часов до исследования, можно пить чистую негазированную воду.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Глутатионпероксидазы представляют собой группу ферментов, которые достаточно активно участвуют в процессах защиты клеток и тканей организма от повреждающего токсического действия продуктов метаболических превращений. Существуют различные виды глутатионпероксидаз, в человеческом организме они представлены преимущественно в виде форм, содержащих в своем составе белки, гликопротеиды и селен.

В процессе метаболических превращений в организме происходит образование токсических веществ, способных оказывать повреждающее воздействие на клетки.

Особенно это касается перекисного окисления липидов – реакции, которая постоянно протекает в организме и отвечает за такие процессы, как апоптоз (программируемое уничтожение клеток), регулирование работы трансмембранного переноса биологически активных веществ, ферментов, рецепторов, поддержание внутриклеточной среды и др.

Наряду с положительной ролью, продукты реакции перекисного окисления липидов (активные формы кислорода) обладают способностью повреждать клеточные мембраны, нарушая их структуру и поддержание гомеостаза клетки. Для нейтрализции этих отрицательных последствий существует антиоксидантная («обезвреживающая») система, важнейшим ферментом (т. е.

веществом, ускоряющим реакции) которой является глутатионпероксидаза. Она обеспечивает превращение перекиси водорода и ее радикальных производных в безвредные соединения. Важно отметить, что коферментом (т. е. вспомогательным веществом) этих реакций является селен, поэтому на нормальное протекание процессов влияет его содержание в организме.

Повышенная активность перекисного окисления липидов возникает при различных патологических состояниях в организме: атеросклерозе и ишемии, анемии, воспалительных процессах (в том числе онкологических), воздействии вредных факторов окружающей среды, применении некоторых лекарственных препаратов. Этому сопутствует несостоятельность антиоксидантной системы и снижение активности глутатионпероксидазы, что ведет к повреждению клеток и развитию или прогрессированию некоторых сердечно-сосудистых заболеваний (ишемическая болезнь сердца, гипертоническая болезнь), сахарному диабету, канцерогенезу, поражению ЦНС (болезни Паркинсона и Альцгеймера) и другим нейродегенеративным процессам. Повышение активности глутатионпероксидазы связано с такими заболеваниями, как дефицит глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, талассемия, лимфоцитарный лейкоз (острый).

Количественная оценка фермента глутатионпероксидазы осуществляется методом высокоэффективной жидкостной хроматографии. Анализу подвергаются эритроциты образца венозной крови, из которых путем проведения сложных реакций на основании физико-химических свойств выделяется нужный фермент. Затем происходит математическая обработка его количественного содержания в Ед/л.

Полученные результаты позволяют дать ответ на вопрос о недостаточной, избыточной или нормальной концентрации глутатионпероксидазы в клетках организма в целом.

Для исследования выбран анализ именно эритроцитов вследствие того, что по результатам различных исследований известно, что глутатионпероксидаза в наибольшем количестве содержится в них, а также в печени и надпочечниках, нижних отделах дыхательных путей.

Интерпретация полученного результата осуществляется только врачом на основании всех имеющихся данных клинической картины, анамнеза и сведений других методов исследования.

Для чего используется исследование?

  • Для выявления антиоксидантного статуса организма.
  • Для оценки состояния антиоксидантной системы при заболеваниях, ассоциированных со снижением ее активности.
  • Для выявления нарушения баланса микроэлементов и витаминов, необходимых для работы антиоксидантной системы.
  • Для выявления генетических заболеваний ферментативной системы.
  • В целях оценки эффективности курса проводимой терапии.

Когда назначается исследование?

  • При клинических симптомах нарушения работы антиоксидантной системы.
  • При ассоциированных с антиоксидантной системой заболеваниях: сердечно-сосудистой патологии, анемии, сахарном диабете, онкологических новообразованиях, нейродегенеративных заболеваниях и др.
  • При дефиците селена в составе поступающей в организм пищи.
  • При генетических заболеваниях ферментных систем.
  • При окончании курса терапии для оценки ее эффективности.

Что означают результаты?

Референсные значения: 4171.00 – 10881.00 Ед/л.

Причины понижения уровня глутатионпероксидазы в крови:

  • недостаточное содержание селена в пищевых продуктах, питьевой воде;
  • усиленный расход селена в организме;
  • воздействие вредных факторов – курение, алкоголь, различные промышленные или токсические вещества;
  • хронические воспалительные процессы в организме.

Патологические состояния при дефиците глутатионпероксидазы в организме:

  • сердечно-сосудистые заболевания (ИБС, гипертоническая болезнь);
  • сахарный диабет;
  • анемии;
  • онкопатология;
  • нейродегенеративные заболевания;
  • патологические состояния легких;
  • аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит).

Причины повышенного уровня глутатионпероксидазы в крови:

  • дефицит глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы;
  • талассемия;
  • лимфоцитарный лейкоз.

Что может влиять на результат?

  • Употребление пищи или прием некоторых лекарственных препаратов и БАДов может в некоторой степени снизить точность полученных результатов.



  1. Также рекомендуется
  2. [40-063] Клинический и биохимический анализы крови — основные показатели
  3. [40-489] Развернутая диагностика сахарного диабета
  4. [40-132] Развернутая лабораторная диагностика анемий
  5. [06-094] Селен в сыворотке
  6. Кто назначает исследование?
  7. Терапевт, кардиолог, токсиколог, диетолог, эндокринолог, гематолог.
  8. Литература
  • Margis R, Dunand C, Teixeira FK, Margis-Pinheiro M. Glutathione peroxidase family — an evolutionary overview. FEBS J. 2008 Aug;275(15):3959-70.
  • Lubos E, Loscalzo J, Handy DE. Glutathione peroxidase-1 in health and disease: from molecular mechanisms to therapeutic opportunities. Antioxid Redox Signal. 2011 Oct 1;15(7):1957-97.
  • Wakimoto M, Masuoka N, Nakano T, Ubuka T. Determination of glutathione peroxidase activity and its contribution to hydrogen peroxide removal in erythrocytes. Acta Med Okayama. 1998 Oct;52(5):233-7.
  • Pleban PA, Munyani A, Beachum J. Determination of selenium concentration and glutathione peroxidase activity in plasma and erythrocytes. Clin Chem. 1982 Feb;28(2):311-6.

Селен, цельная кровь (Selenium, blood; Se) — узнать цены на анализ и сдать в Москве

Интерпретация результатов

Метод определения Масс-спектрометрия c источником ионов в виде индуктивно связанной плазмы (ИСП-МС).

Исследуемый материал Цельная кровь (литий-гепарин)

Жизненно необходимый (эссенциальный) микроэлемент.

См. также отдельные исследования:

  • 869 Селен, сыворотка
  • 1038 Селен, моча
  • 1017 Селен, волосы
  • 1106 Селен, ногти

Для исследования данного микроэлемента в Профилях также принимается другой биоматериал: Селен (78,96 а.е.м.) — жизненно необходимый для человека микроэлемент. Он важен для нормальной тиреоидной функции и нормальной работы иммунной, репродуктивной, сердечно-сосудистой и нервной систем. Описано более 30 биологически активных селенсодержащих белков. Селен входит в состав фермента глутатионпероксидазы (фермент в системе защиты организма от повреждающего действия активных форм кислорода) и йодтирониндейодиназы (фермент, превращающий неактивный гормон тироксин (Т4) в активный 3-йодотиронин (Т3) человека. Селен функционально связан с витамином Е. Соединения селена, как природного антиоксиданта, применяют для профилактики и лечения многих заболеваний, а в дерматологии и косметологии используют лечебные селенсодержащие шампуни, мыла, гели и кремы. По биохимическим свойствам селен сходен с серой. Селен способен заменять серу в цистеине, поэтому образующийся селенцистеин считают особой аминокислотой, обладающей особыми свойствами. Селен поступает с пищей, преимущественно, в виде селенметионина растений, которые получают этот микроэлемент из почвы. Содержание селена в плазме крови и других биологических жидкостях организма широко варьирует в зависимости от концентрации селена в пище и воде. В плазме крови около 50 — 60% селена связано с селенпротеином P, около 30% входит в состав глутатионпероксидазы, а остальной селен ассоциирован с альбумином. В организме селен частично превращается в диметилселен, который выводится через лёгкие. Основной пути экскреции селена из организма — выведение с мочой. Уровень селена плазмы снижается в период острой фазы ответа организма на воспаление и инфекции. Дефицит селена может быть связан с его недостатком в пище, а также с нарушениями питания и пищеварения. С выраженным дефицитом селена связывают болезнь Кешана — эндемическую кардиомиопатию, встречающуюся в регионе Кешан в Китае. Этот район характеризуется дефицитом селена в почве. Наряду с другими факторами селен вносит существенный вклад в болезнь Кашина – Бека — множественное поражение суставов, связанное с нарушением баланса минералов. Это эндемическое заболевание описано в Китае и прилегающих районах России, а также при искусственном питании с низким содержанием селена. Даже небольшой дефицит селена, может быть вовлечён в изменения тиреоидной, иммунной и репродуктивной функций организма, а также способен приводить к психическим нарушениям. Дефицит селена отмечен в патогенезе сердечно-сосудистых заболеваний, увеличении вирулентности вирусов и снижении защиты организма от некоторых видов рака. В избыточной концентрации селен может проявлять токсические свойства. Симптомы токсического воздействия избытка селена проявляются в возникновении чесночного запаха при выдохе и от мочи, металлическом вкусе, головных болях, тошноте, потере волос и повреждении ногтей. Возможны потеря чувствительности, судороги, пневмония, отёк лёгких и сердечно-сосудистый коллапс. Случаи токсического воздействия селена описаны не только при экспозиции к селену, связанной с промышленным производством, но и при его самоназначении. В целом, исследование сыворотки или плазмы достаточно точно отражает статус селена в организме и адекватность его недавнего приёма (при условии знания изменений на фоне острофазного ответа). Для оценки уровня токсичности селена целесообразно исследовать 24-часовую мочу. Концентрация селена в ней, в зависимости от географического источника потребляемой пищи, может колебаться от 20 до 1000 мкг/л. Исследования селена в волосах целесообразно использовать для оценки долговременного потребления селена. Стоит отметить, что лечебные шампуни и другие средства для ухода за волосами могут содержать селен и вызывать внешнее загрязнение пробы.

  1. Tietz Clinical guide to laboratory tests. 4-th ed. Ed. Wu A.N.B.- USA,W.B Sounders Company, 2006. 1798 p. 
  2. Tietz Textbook of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics. 4 ed. Ed. Burtis C.A., Ashwood E.R., Bruns D.E. Elsevier. New Delhi. 2006. 2412 p. 
  3. Скальный А.В., Рудаков И.А. Биоэлементы в медицине. М., Изд. дом «Оникс 21 век»: Мир, 2004 г., 272 с. 
  4. Оберлис Д., Харланд Б., Скальный А. Биологическая роль макро- и микроэлементов у человека и животных. СПб., Наука, 2008. 544 с.
Читайте также:  Зппп и простатит: причины, диагностика и лечение

Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи.

С общими рекомендациями для подготовки к исследованиям можно ознакомиться здесь >>.

  • Выявление дефицита селена.
  • Оценка уровня токсического воздействия селена.
  • Контроль уровня селена при длительном искусственном питании.

Интерпретация результатов

Интерпретация результатов исследований содержит информацию для лечащего врача и не является диагнозом. Информацию из этого раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. Точный диагноз ставит врач, используя как результаты данного обследования, так и нужную информацию из других источников: анамнеза, результатов других обследований и т.д.

  • Единицы измерения в лаборатории ИНВИТРО: мкг/мл.
  • Альтернативные единицы: мкг/л.
  • Пересчёт единиц: мкг/л х 0,001=> мкг/мл
  • Референсные значения: 0,075 — 0,2 мкг/мл
  • Повышение уровня:
  1. промышленное воздействие (электронная промышленность, производство стекла);
  2. ретикулоэндотелиальные опухоли;
  3. почечная недостаточность;
  4. применение препаратов селена, индапамина, аскорбиновой кислоты, глюкокортикоидов, оральных контрацептивов.

Понижение уровня:

  1. опухоли желудочно-кишечного тракта;
  2. искусственное питание;
  3. беременность;
  4. цирроз;
  5. гепатиты;
  6. кардиомиопатия (болезни Кешана);
  7. СПИД;
  8. ревматоидный артрит;
  9. курение;
  10. гемодиализ;
  11. повышенный катаболизм;
  12. сниженное содержание селена в диете;
  13. стресс;
  14. острый воспалительный ответ;
  15. применение карбамазепина, фенитоина, вальпроевой кислоты.

Селен

Оптимальной интенсивностью поступления селена в организм считают 20–70 мкг/день. Дефицит селена в организме развивается при поступлении этого элемента в количестве менее 5 мкг/сутки, порогом токсичности является 5 мг/день.

Суточная потребность организма человека в селене составляет 20–100 мкг. Естественным источником селена для человека являются пищевые продукты. Высоко содержание селена в чесноке, свином сале, пшеничных отрубях и белых грибах. Также много селена содержится в оливковом масле, морских водорослях, пивных дрожжах, бобовых, маслинах, кокосах, фисташках и кешью.

Всасывание селена происходит в дистальном отделе тонкого кишечника, где из растворимых соединений селена, образуются соединения селена с метионином и цистеином. Накапливается селен в почках и печени, костном мозге, сердечной мышце, поджелудочной железе, легких, коже и волосах. При парентеральном питании в организм человека должно поступать не менее 30 мкг селена в сутки.

В организме селен стимулирует процессы обмена веществ. Его важной биохимической функцией является участие в построении и функционировании глутатионпероксидазы, глицинредуктазы и цитохрома С – основных антиоксидантных соединений.

Селен участвует как в первой фазе биохимической адаптации (окисление чужеродных веществ с образованием органических окисей и перекисей), так и во второй (связывание и выведение активных метаболитов).

Является основным компонентом фермента глютатионпероксидазы, который защищает организм от вредных веществ, образующихся при распаде токсинов. Селен антагонист ртути и мышьяка, способен защитить организм от кадмия, свинца, таллия.

Выполняет многочисленные защитные функции в организме. Селен усиливает иммунную защиту организма, способствует увеличению продолжительности жизни, поддерживает гомеостаз.

Оказывает лечебный эффект при кардиопатиях различной этиологии, при гепатитах, панкреатитах, заболеваниях кожи, уха, горла и носа. Общеизвестна роль селена в профилактике и лечении злокачественных новообразований.

Токсическая доза для человека составляет 5 мг, данные о летальной дозе отсутствуют.

Оценку содержания селена в организме проводят по результатам исследований крови, мочи и волос.

В целом, исследование сыворотки или плазмы крови достаточно точно отражает статус селена в организме и адекватность его недавнего приема (при условии знания изменений на фоне острофазного ответа).

Для оценки уровня токсичности селена целесообразно исследовать суточную мочу. Исследования селена в волосах целесообразно использовать для оценки долговременного потребления селена.

Показания к исследованию

Сыворотка крови, цельная кровь:

  • выявление дефицита или избытка селена;
  • контроль уровня селена при длительном искусственном питании;
  • риск или наличие онкологических заболеваний;
  • токсическое поражение печени;
  • миокардиодистрофия;
  • мужское бесплодие;
  • применение стероидных гормонов;
  • выпадение волос;
  • увеличение печени;
  • хронический алкоголизм.

Моча:

  • оценка уровня токсического воздействия селена.

Повышенные значения

Сыворотка крови, цельная кровь:

  • промышленное воздействие (электронная промышленность, производство стекла);
  • ретикулоэндотелиальные опухоли;
  • почечная недостаточность;
  • применение препаратов селена, индапамина, аскорбиновой кислоты, глюкокортикоидов, контрацептивов;
  • внешнее загрязнение пробы при использовании лечебных шампуней и других средств для ухода за волосами, содержащих селен.

Моча:

  • повышенный уровень потребления селена;
  • промышленное воздействие (электронная промышленность, производство стекла).

Пониженные значения

Сыворотка крови, кровь:

  • опухоли желудочно-кишечного тракта;
  • искусственное питание;
  • цирроз печени, гепатиты;
  • кардиомиопатия (болезнь Кешана);
  • СПИД;
  • ревматоидный артрит;
  • острый воспалительный ответ;
  • гемодиализ;
  • курение;
  • хронический алкоголизм;
  • сниженное содержание селена в пище;
  • беременность;
  • стресс;
  • применение карбамазепина, фенитоина, вальпроевой кислоты, стероидов.

Моча:

  • сниженное потребление селена;

Кем создан (ID): 1

Оставьте комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *